Enzimas

Publicado em 22/04/2003

Ex.: Inibição dos gases neurovenenosos e inseticidas organofosforados na acetilcolinesterase (enzima importante na transmissão dos impulsos nervosos).

Inibição Reversível: ocorre quando há um rápido equilíbrio entre o inibidor ou a enzima. É feita por ligações não-covalentes.

Inibição Competitiva: Ocorre quando Inibidores Competitivos, que são estruturalmente semelhantes ao substrato, ligam-se à enzima, em competição com o substrato.

Um inibidor competitivo diminui a velocidade de catálise porque reduz a proporção de moléculas de enzima que ligam o substrato em certo tempo.

Porém, a velocidade máxima da ação enzimática não é alterada, pois enquanto a enzima está com o inibidor competitivo, a concentração do substrato aumenta, traduzindo na recuperação da atividade normal.

Inibição Não-Competitiva: quando o inibidor e o substrato podem ligar simultaneamente à enzima. Contudo, a simples ligação do inibidor, destrói a capacidade catalítica da enzima.

Um inibidor não-competitivo diminui a velocidade máxima de ação enzimática, pois diminui a concentração total de enzima ativa.

A nomenclatura das enzimas são dadas, segundo Duclaux (1833), adicionando o sufixo ASE à substância sobre a qual a enzimas é ativada. Apesar desse sistema prático ser presentemente usado, essa regra nem sempre foi obedecida, principalmente na classificação de algumas proteases (Pepsina, tripsina, quimotripsina, trombina,…

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