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Evidências experimentais indicam que a via clássica também pode ser ativada na ausência de Ig, nas superfícies de certos organismos infecciosos como os retrovírus e o Mycoplasma e por moléculas polianiônicas, como o DNA. Não são conhecidos os mecanismos de ativação nestes casos e nem o significado de ativação independente de anticorpo da via clássica in vivo.
A própria C1 é um grande complexo molecular multimérico, com aproximadamente 750kD, composto por um subunidade C1q associada a duas moléculas C1r e duas C1s. C1q é a subunidade que na realidade se liga a molécula de Ig e C1r e C1 são zimogênios de esterases da serina necessários para a progressão da cascata proteolítica. C1q é um complexo proteíco de 410kD composto por três diferentes tipos de cadeias polipeptídicas que se combinam para formar estruturas heterotrimétricas em forma de bastão com uma tripla hélice na extremidade aminoterminal semelhante ao colágeno e uma cabeça globular no terminal carboxi. Seis destas estruturas semelhantes a bastões combinam-se para formar um complexo molecular simétrico com núcleo central composto por hélices triplas numa extremidade e um disposição radial das cabeças globulares na outra. C1r e C1s são ambas proteínas de cadeia única com 85kD, que se combinam, de maneira cálcio-dependente, formando um tetrâmero linear composto por duas moléculas de cada tipo, na seqüência C1s-C1r-C1r-C1s. Um tetrâmero associa-se a cada molécula C1q.A ligação de duas ou mais cabeças globulares de C1q a moléculas de IgM ou IgG induz mudança de conformação que leva à…
A própria C1 é um grande complexo molecular multimérico, com aproximadamente 750kD, composto por um subunidade C1q associada a duas moléculas C1r e duas C1s. C1q é a subunidade que na realidade se liga a molécula de Ig e C1r e C1 são zimogênios de esterases da serina necessários para a progressão da cascata proteolítica. C1q é um complexo proteíco de 410kD composto por três diferentes tipos de cadeias polipeptídicas que se combinam para formar estruturas heterotrimétricas em forma de bastão com uma tripla hélice na extremidade aminoterminal semelhante ao colágeno e uma cabeça globular no terminal carboxi. Seis destas estruturas semelhantes a bastões combinam-se para formar um complexo molecular simétrico com núcleo central composto por hélices triplas numa extremidade e um disposição radial das cabeças globulares na outra. C1r e C1s são ambas proteínas de cadeia única com 85kD, que se combinam, de maneira cálcio-dependente, formando um tetrâmero linear composto por duas moléculas de cada tipo, na seqüência C1s-C1r-C1r-C1s. Um tetrâmero associa-se a cada molécula C1q.A ligação de duas ou mais cabeças globulares de C1q a moléculas de IgM ou IgG induz mudança de conformação que leva à…
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