Estudo Funcional de Mutantes da Proteína Prion Celular Associados à Doenças por Prion

Publicado em 21/08/2014

calcium levels by Ca2+ mobilization from intracellular

stores and by extracellular Ca2+ influx (Fig. 3G, H). Control experiments demonstrated that the inactive peptides, GGG and SCR, did not increase intracellular Ca2+ levels in CF10 cells reconstituted with PrPC. Notably, lack of either PrPC or its reexpression did not affect the intracellular Ca2+ stores in these cells (Sup- plemental Fig. S4). Together, these data indicated that engagement of PrPC with the Ln `)`1 peptide activated the PLC-dependent mobilization of Ca2+ from the ER,

 

followed by activation of SOCs on the plasma mem- brane.

 

PrPC associates with mGluR1/5 to transduce signals triggered by the interaction of PrPC with the Ln `)-1 peptide

 

The signaling pathways activated by PrPC-Ln `)`1 peptide resembled those commonly activated by Gq/11-coupled receptors (GPCRs). To identify transmembrane recep- tors, and in particular, GPCRs, that may be involved with PrPC signaling, we conducted a phage display screening using PrPC as ligand (unpublished  results). The finding of PrPC-binding peptides with high homol- ogy with the group I mGluRs (mGluR1 and mGluR5; data not shown) was consistent with the signaling events described here for the Ln `)`1 peptide.

To test whether PrPC interacted…

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