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Estudo Funcional de Mutantes da Proteína Prion Celular Associados à Doenças por Prion
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atividade em células CF10, levou a uma aumento na concentração de cálcio citoplasmático em todas as células que expressam os mutantes de PrPC porém com valores significativamente menores que aqueles observados na célula CF10 PrP3F4. Interessantemente, a expressão dos mutantes de PrPC não resgata o fenótipo de neuritogênese mediado pela interação PrPC- pep. γ1 de Ln. Estes resultados sugerem que a incapacidade dos mutantes de PrPC de induzir neuritogênese, que está relacionada à plasticidade neuronal, poderia contribuir na à patogênese das TSEs genéticas.
The cellular prion protein, PrPC has been linked to neurodegenerative diseases that affect animals and humans known as transmissible spongiform encephalopathies (TSEs) or prion diseases. PrPC is abundantly expressed in central nervous system and is highly conserved among species. About 15% of TSEs are genetic and classified according to the presence of mutations in PrPC and the disease phenotype. It is postulated that mutations associated with genetic prion diseases decrease the stability of the PrPC and facilitate its spontaneous conversion to prion scrapie (PrPSc), its infectious isoform. The pathogenesis of TSEs has been associated to the toxicity of PrPSc, however, recent data point that it may be caused by PrPC loss-of-function. Many
functions have been attributed to PrPC, its association to a large number of molecules at the cell surface indicates its function at the cell surface as a dynamic platform for the…
SUMMARY
Machado CF. [Functional study of mutant cellular prion protein associated with prion diseases]. São Paulo; 2011. [Tese de Doutorado- Fundação Antônio Prudente].The cellular prion protein, PrPC has been linked to neurodegenerative diseases that affect animals and humans known as transmissible spongiform encephalopathies (TSEs) or prion diseases. PrPC is abundantly expressed in central nervous system and is highly conserved among species. About 15% of TSEs are genetic and classified according to the presence of mutations in PrPC and the disease phenotype. It is postulated that mutations associated with genetic prion diseases decrease the stability of the PrPC and facilitate its spontaneous conversion to prion scrapie (PrPSc), its infectious isoform. The pathogenesis of TSEs has been associated to the toxicity of PrPSc, however, recent data point that it may be caused by PrPC loss-of-function. Many
functions have been attributed to PrPC, its association to a large number of molecules at the cell surface indicates its function at the cell surface as a dynamic platform for the…
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