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Estudo Funcional de Mutantes da Proteína Prion Celular Associados à Doenças por Prion
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Postula-se que mutações pontuais associadas a doenças genéticas por prions promovam a conversão espontânea de PrPC para PrPSc por uma diminuição da estabilidade da forma nativa de PrPC (COHEN et al. 1994; HUANG et al. 1994; VAN DER KAMP e DAGGETT 2009). Estudos com
proteínas clássicas na formação de amilóides, como presenilina 1 e 2 (associadas a doença de Alzheimer), indicam que a via de formação desses agregados envolve um dobramento parcial. Assim, é possível que na presença de mutações, a maior parte das proteínas de PrPC adote uma conformação intermediária facilitando a formação de agregados (BOOTH et al. 1997; KHURANA et al. 2001; CANET et al. 2002; BERTRAM e TANZI 2005).
As mutações V180I (KITAMOTO et al. 1993) e T183A (NITRINI et al. 1997) (relacionadas a gCJD) afetam as interações com resíduos vizinhos impedindo a formação de pontes de hidrogênio entre os resíduos 180 e 198 e entre 183 e 162 causando aumento na flexibilidade e instabilidade da
região hidrofóbica da proteína (VAN DER KAMP e DAGGETT 2009; VAN DER KAMP E DAGGETT 2010).
Um grande número de estudos têm usado linhagens celulares transfectadas com mutantes de PrPC para analizar as propriedades bioquímicas e biológicas destas moléculas. Esses estudos revelaram que algumas mutações levam a molécula de PrPC a apresentar características bioquímicas semelhantes a PrPSc, incluindo agregação e…
proteínas clássicas na formação de amilóides, como presenilina 1 e 2 (associadas a doença de Alzheimer), indicam que a via de formação desses agregados envolve um dobramento parcial. Assim, é possível que na presença de mutações, a maior parte das proteínas de PrPC adote uma conformação intermediária facilitando a formação de agregados (BOOTH et al. 1997; KHURANA et al. 2001; CANET et al. 2002; BERTRAM e TANZI 2005).
As mutações V180I (KITAMOTO et al. 1993) e T183A (NITRINI et al. 1997) (relacionadas a gCJD) afetam as interações com resíduos vizinhos impedindo a formação de pontes de hidrogênio entre os resíduos 180 e 198 e entre 183 e 162 causando aumento na flexibilidade e instabilidade da
região hidrofóbica da proteína (VAN DER KAMP e DAGGETT 2009; VAN DER KAMP E DAGGETT 2010).
Um grande número de estudos têm usado linhagens celulares transfectadas com mutantes de PrPC para analizar as propriedades bioquímicas e biológicas destas moléculas. Esses estudos revelaram que algumas mutações levam a molécula de PrPC a apresentar características bioquímicas semelhantes a PrPSc, incluindo agregação e…
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