Disease-associated mutations in the prion protein impair laminin-induced process outgrowth and survival

Publicado em 21/08/2014


 


localization of these proteins at the cell surface is of major importance to this study, as PrPC distribution at the membrane is crucial for laminin binding (24; 35).

 

PrPC mutants show minor resistance to proteinase K digestion


The TSEs are characterized by the

conversion of the protease-sensitive prion protein into aggregates of protease-resistant isoform associated with the neuropathogenic process in vivo (44). Our results show that the proteinase K (PK) resistance of the 101L, 116V, 177N, and 199K mutants was essentially identical to that of wild-type PrPC. The 104L and 179I mutants have a slight increase in resistance to PK-mediated degradation compared to wild-type PrPC  (Fig. 2). However, it is also possible that the apparent proteinase resistance of these mutants compared to wild-type proteins is caused by their relative insolubility in Triton-X100. These results are in agreement with similar findings for pathological PrPC mutants in different cell models (45; 46; 47; 48). However, it is important to note that the PK concentrations used in the current study are at least 5 times lower than those used to show resistance of the prion isoform associate with infection (49; 50; 51). Thus, suggesting that a putative function of these proteins may not be affected  by aggregation.

 

The ectopic expression of wild-type PrPC reconstitutes Ln γ1 peptide signaling in CF10 cells


Our  previous  results  demonstrated

that the interaction…

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