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Disease-associated mutations in the prion protein impair laminin-induced process outgrowth and survival
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In the last decade, a diverse range of functions has been attributed to the native PrPC protein, such as neuroprotection against cellular and systemic insults, neuritogenesis, neuronal plasticity and excitability, and memory formation and consolidation (21; 22; 23; 24; 25; 26; 27;
28; 29; 30; 31; 32; 33). Noteworthy, PrPC
mutations associated to CJD, FFI and GSS decrease or abolish the anti-bax function in
primary human neurons and breast cancer
cell lines promoting programmed cell death (34).
A vast number of ligands and signaling pathways have also been associated with PrPC functions (79), and PrPC has been proposed to organize a dynamic cell surface platform for the assembly of signaling modules (13). In addition, the neurotrophic functions attributed to PrPC may reside in its ability to drive the assembly of multi-component complexes at the cell surface (14). Laminin (Ln), an extracellular matrix protein, is one of the high affinity ligands for PrPC (24). The mouse PrPC-Ln binding sites map to amino acids (aa) 1575–1584
(RNIAEIIKDI) in the γ1 chain region of Ln (Ln γ1; 24), and to aa 173–182 in PrPC (22). Administration of the Ln γ1 peptide, which represents the PrPC binding site, induces
PrPC-dependent neuritogenesis and reproduces the neuronal maturation phenotype that is dependent upon the binding…
28; 29; 30; 31; 32; 33). Noteworthy, PrPC
mutations associated to CJD, FFI and GSS decrease or abolish the anti-bax function in
primary human neurons and breast cancer
cell lines promoting programmed cell death (34).
A vast number of ligands and signaling pathways have also been associated with PrPC functions (79), and PrPC has been proposed to organize a dynamic cell surface platform for the assembly of signaling modules (13). In addition, the neurotrophic functions attributed to PrPC may reside in its ability to drive the assembly of multi-component complexes at the cell surface (14). Laminin (Ln), an extracellular matrix protein, is one of the high affinity ligands for PrPC (24). The mouse PrPC-Ln binding sites map to amino acids (aa) 1575–1584
(RNIAEIIKDI) in the γ1 chain region of Ln (Ln γ1; 24), and to aa 173–182 in PrPC (22). Administration of the Ln γ1 peptide, which represents the PrPC binding site, induces
PrPC-dependent neuritogenesis and reproduces the neuronal maturation phenotype that is dependent upon the binding…
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