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Contração Muscular
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Miosina
A miosina é uma molécula longa com uma cauda e duas cabeças. As cabeças podem se mover em relação a si mesmas e em relação à cauda. Miosina pode ser separada por enzimas proteolíticas em dois pontos diferentes. Se tratada com tripsina, a miosina é dividida em meromiosina pesada [fragmento que retem a atividade ATPásica] e meromiosina leve [que não possui atividade enzimática]. Meromiosina pesada é solúvel em baixas concentrações de sal enquanto o fragmento meromiosina leve só é solúvel em concentrações salinas bastante altas. A meromiosina pesada pode ainda ser clivada em dois fragmentos pela papaína, um chamado subfragmento S-1 [que retem atividade ATPásica] e o subfragmento S-2 sem atividade enzimática.
Para estudo dos polipeptídeos que compõem a estrutura quaternária da miosina, basta romper as pontes dissulfeto e proceder a eletroforese para separação por peso molecular. Existem duas cadeias pesadas na cauda e dois ou três pares de cadeias leves nas cabeças. As cadeias leves estariam relacionadas à atividade ATPásica. O peso molecular e o número destas cadeias leves variam de acordo com o músculo estudado e o tipo de fibras [rápidas ou lentas].
Magnésio é o único cátion com efeito acelerador da atividade ATPásica da miosina. O substrato realmente hidrolisado pela miosina parece ser Mg-ATP. A actina estimula de forma significativa a hidrólise de ATP, e in vivo, a interação destas duas proteínas deve ser o fenômeno responsável pela hidrólise do ATP durante uma contração.
Actina
A miosina é uma molécula longa com uma cauda e duas cabeças. As cabeças podem se mover em relação a si mesmas e em relação à cauda. Miosina pode ser separada por enzimas proteolíticas em dois pontos diferentes. Se tratada com tripsina, a miosina é dividida em meromiosina pesada [fragmento que retem a atividade ATPásica] e meromiosina leve [que não possui atividade enzimática]. Meromiosina pesada é solúvel em baixas concentrações de sal enquanto o fragmento meromiosina leve só é solúvel em concentrações salinas bastante altas. A meromiosina pesada pode ainda ser clivada em dois fragmentos pela papaína, um chamado subfragmento S-1 [que retem atividade ATPásica] e o subfragmento S-2 sem atividade enzimática.
Para estudo dos polipeptídeos que compõem a estrutura quaternária da miosina, basta romper as pontes dissulfeto e proceder a eletroforese para separação por peso molecular. Existem duas cadeias pesadas na cauda e dois ou três pares de cadeias leves nas cabeças. As cadeias leves estariam relacionadas à atividade ATPásica. O peso molecular e o número destas cadeias leves variam de acordo com o músculo estudado e o tipo de fibras [rápidas ou lentas].
Magnésio é o único cátion com efeito acelerador da atividade ATPásica da miosina. O substrato realmente hidrolisado pela miosina parece ser Mg-ATP. A actina estimula de forma significativa a hidrólise de ATP, e in vivo, a interação destas duas proteínas deve ser o fenômeno responsável pela hidrólise do ATP durante uma contração.
Actina
A actina é uma…
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