Atividade Funcional da Proteína Prion Celular com o Polimorfismo N171S e a Mutação D178N Presentes no Domínio de Ligação à Lâmina

Publicado em 21/08/2014

 

 

 

 

 

 

 

 

Legenda: Cobre – resíduos 51 a 90 de PrPC; Vitronectina – resíduos 105 a 119; STI1 – resíduos 113 a 128 e Laminina – resíduos 173 a 182.

Fonte: Adaptado de HAJJ et al. submetido.

Figura 5 - Sítios de interação de PrPC a alguns de seus ligantes.

 

 

 

1.3         GLICOSILAÇÃO DE PrPC

 

 

 

 

A glicosilação é uma característica importante da maioria das proteínas de superfície celular, incluindo PrPC que apresenta dois sítios de N-glicosilação (Asn181 e Asn197, em humanos). A ligação de N-glicanos aos sítios potenciais é regulada pela estrutura das cadeias laterais de aminoácidos próximas à seqüência de glicosilação e o processamento adicional dos açúcares é controlado, entre outras coisas, pela estrutura tri- dimensional desses sítios (RUDD et al. 2002).

Ambos  os  sítios  de  N-glicosilação  de  PrPC    são  variavelmente

 

ocupados, levando a um complexo padrão de glicosilação que compreende as formas não, mono e di-glicosiladas (PAN et al. 2002; MONNET et al. 2003). O padrão de bandas em…

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