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Atividade Funcional da Proteína Prion Celular com o Polimorfismo N171S e a Mutação D178N Presentes no Domínio de Ligação à Lâmina
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neuronal e diferenciação e sobrevivência celulares. Nesse sentido, nosso grupo tem estudado e caracterizado a interação de PrPC com importantes proteínas de matriz extracelular, laminina (Ln) e vitronectina (Vn). Essa interação está associada ao crescimento, formação e manutenção de neuritos. Interessantemente, a mutação D178N e o polimorfismo N171S estão dentro ou próximos ao domínio de ligação de PrPC à Ln (173 a 182, em PrPC murino). Assim, para investigar se essas modificações poderiam levar a perda de função relacionadas à interação de PrPC-Ln, estudamos o polimorfismo N171S e a mutação D178N, associadas ou não ao polimorfismo Val. ou Met. no codon 129. Construções do gene humano de
PrPC 129M (tipo selvagem), PrPC 129V, PrPC 129M/171S, PrPC 129V/171S e PrPC 129M/178N fusionadas a proteína fluorescente verde (GFP) foram transfectadas nas linhagens celulares de SN56, HEK e N2a, para análise de localização subcelular, padrão de glicosilação e migração celular mediada
por laminina, respectivamente. Observamos um padrão de localização e glicosilação semelhantes ao da proteína tipo selvagem em todas as quimeras, mas houve uma importante inibição no estímulo de migração celular estimulado por Ln nas células transfectadas com as construções GFP- PrPC 129M/171S, GFP- PrPC 129V/171S, GFP- PrPC 129M/178N.
Esses resultados sugerem que modificações em PrPC em seu sítio de
interação com…
por laminina, respectivamente. Observamos um padrão de localização e glicosilação semelhantes ao da proteína tipo selvagem em todas as quimeras, mas houve uma importante inibição no estímulo de migração celular estimulado por Ln nas células transfectadas com as construções GFP- PrPC 129M/171S, GFP- PrPC 129V/171S, GFP- PrPC 129M/178N.
Esses resultados sugerem que modificações em PrPC em seu sítio de
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