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Atividade Funcional da Proteína Prion Celular com o Polimorfismo N171S e a Mutação D178N Presentes no Domínio de Ligação à Lâmina
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4.3 AVALIAÇÃO DO PADRÃO DE GLICOSILAÇÃO DE GFP-PrPC
Nosso próximo passo foi transfectar células HEK 293 com as diferentes construções e avaliar o padrão de glicosilação através de SDS- PAGE e Western Blot.
Optamos por transfectar células HEK porque são de origem humana, facilmente cultiváveis, apresentam expressão baixa de PrPC endógeno e apresentam alta eficiência de transfecção.
PrPC endógeno, pouco visualizado neste ensaio devido sua baixa expressão em células HEK (Figura 17), encontra-se próximo a altura de 30kDa. Já as células transfectadas apresentam também uma banda próxima a altura de 60 kDa, tamanho esperado para a quimera GFP-PrPC.
A separação por SDS-PAGE de GFP-PrPC resultou no aparecimento
de uma grande banda, correspondendo às formas diglicosiladas, monoglicosiladas e não-glicosiladas.
Observamos o padrão de glicosilação normal para todos os mutantes exceto para o GFP-PrPC 129V/178N, mutante que localiza-se no núcleo. No
mutante GFP-PrPC 129V/178N, vemos uma banda menor e mais baixa, que corresponde a forma não glicosilada de PrPC, resultado esperado para a proteína…
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